Protein adalah kelompok biomolekul berukuran besar yang terbentuk dari satu rantai panjang asam amino atau lebih. Protein memiliki banyak fungsi dalam makhluk hidup, di antaranya mempercepat reaksi-reaksi metabolisme, mereplikasi DNA, menanggapi rangsangan, memberi bentuk sel dan tubuh, dan memindahkan molekul dari satu lokasi ke lokasi lain. Perbedaan utama antara satu protein dan protein lainnya adalah urutan asam amino-asam aminonya, yang ditentukan oleh urutan nukleotida dari gen-gennya, dan biasanya menyebabkan lipatan protein menjadi struktur tiga dimensi khusus yang sesuai dengan fungsinya.
Sejumlah asam amino membentuk rantai lurus yang disebut polipeptida. Suatu protein terdiri dari minimal satu polipeptida panjang. Polipeptida pendek (dengan kurang dari 20–30 asam amino) biasanya tidak dianggap sebagai protein, tetapi disebut molekul peptida atau oligopeptida. Masing-masing asam amino dalam protein terikat ke asam amino di dekatnya oleh ikatan peptida. Urutan asam amino dalam protein ditentukan oleh urutan gen yang disandi dalam kode genetik. Secara umum, kode genetik menghasilkan 20 asam amino standar, meskipun beberapa organisme memiliki asam amino tambahan. Tak lama setelah atau bahkan selama sintesis, residu dalam protein sering dimodifikasi secara kimiawi melalui proses modifikasi pascatranslasi yang mengubah sifat fisik dan kimia, lipatan, stabilitas, aktivitas, dan fungsi protein. Beberapa protein memiliki gugus nonpeptida (bukan asam amino), yang dapat disebut kofaktor dan gugus prostetik. Beberapa protein juga dapat bekerja sama untuk menjalankan fungsi tertentu, dan kelompok seperti ini sering membentuk kompleks protein yang stabil.
Begitu terbentuk, protein hanya ada untuk jangka waktu tertentu lalu didegradasi dan didaur ulang dalam sel melalui proses pergantian protein. Umur protein diukur berdasarkan waktu paruhnya dan mencakup rentang yang panjang. Protein bisa berumur beberapa menit hingga beberapa tahun dengan umur rata-rata 1–2 hari dalam sel mamalia. Protein yang irregular atau salah lipatan terdegradasi lebih cepat, baik karena ditargetkan untuk dihancurkan atau karena tidak stabil.
Bersama dengan biomolekul raksasa lainnya seperti polisakarida dan asam nukleat, protein merupakan bagian esensial dari organisme dan terlibat dalam hampir seluruh proses di dalam sel. Sebagian protein adalah enzim yang berfungsi sebagai katalis dalam reaksi-reaksi biokimia dan bersifat important untuk metabolisme. Sebagian protein memiliki fungsi pembentuk atau penguat, misalnya protein aktin dan miosin dalam otot dan protein-protein dalam sitoskeleton. Protein-protein lainnya memiliki peran penting dalam persinyalan sel, respons imun, adhesi sel, dan siklus sel. Hewan memerlukan protein dalam makanannya untuk memperoleh asam amino esensial yang tidak bisa disintesis di dalam tubuh. Sistem pencernaan memecah protein dari makanan untuk dapat digunakan dalam metabolisme.
Protein dapat dimurnikan dari komponen seluler lainnya menggunakan berbagai teknik seperti ultrasentrifugasi, presipitasi, elektroforesis, dan kromatografi. Rekayasa genetika memungkinkan sejumlah metode untuk memfasilitasi pemurnian ini. Metode yang biasa digunakan untuk mempelajari struktur dan fungsi protein yaitu imunohistokimia, mutagenesis terarah-lokasi, kristalografi sinar-X, resonansi magnetik inti, dan spektrometri massa.
Daftar isi
Sejarah dan etimologi[sunting | sunting sumber]
Protein dikenali sebagai kelompok biomolekul pada abad kedelapan belas oleh Antoine Fourcroy dan lain-lain, yang dicirikan oleh kemampuannya untuk melakukan koagulasi atau flokulasi di bawah perlakuan dengan panas atau asam.[1] Contoh yang tercatat pada saat itu adalah albumin dari putih telur, albumin dalam serum darah, fibrin, dan gluten gandum.
Protein pertama kali dijelaskan oleh kimiawan Belanda Gerardus Johannes Mulder dan dinamai oleh ahli kimia Swedia Jöns Jacob Berzelius pada tahun 1838.[2][3] Mulder melakukan analisis unsur terhadap protein umum dan menemukan bahwa hampir semua protein memiliki rumus empiris yang sama, yaitu C400H620N100O120P1S1.[4] Ia sampai pada kesimpulan yang salah bahwa mereka mungkin terdiri dari satu jenis molekul (sangat besar). Istilah “protein” untuk menggambarkan molekul-molekul ini diajukan oleh rekan Mulder, Berzelius; protein berasal dari kata Yunani πρώτειος (proteios), yang berarti “primer”,[5] “di depan”, atau “berdiri di depan”,[6] ditambah akhiran -in. Mulder selanjutnya mengidentifikasi produk degradasi protein seperti asam amino leusin yang ia temukan dengan berat molekul (hampir benar) 131 Da.[4] Sebelum “protein”, nama lainnya telah digunakan, seperti “albumin” atau “bahan albumin” (Eiweisskörper, dalam bahasa Jerman).[7]
Ilmuwan nutrisi awal seperti Carl von Voit dari Jerman percaya bahwa protein adalah nutrisi terpenting untuk menjaga struktur tubuh karena secara umum diyakini bahwa “daging membuat daging.”[8] Karl Heinrich Ritthausen memperluas bentuk protein yang diketahui dengan mengidentifikasi asam glutamat. Di Stasiun Percobaan Pertanian Connecticut, tinjauan terperinci tentang protein nabati dikumpulkan oleh Thomas Burr Osborne. Ia bekerja dengan Lafayette Mendel dan menerapkan hukum minimal Liebig dalam memberi makan tikus laboratorium, sehingga adanya asam amino esensial pun diketahui. Pekerjaan ini dilanjutkan dan dikomunikasikan oleh William Cumming Rose. Pemahaman tentang protein sebagai polipeptida muncul melalui karya Franz Hofmeister dan Hermann Emil Fischer pada tahun 1902.[9][10] Peran sentral protein sebagai enzim dalam organisme hidup tidak sepenuhnya diapresiasi sampai tahun 1926 ketika James B. Sumner menunjukkan bahwa enzim urease sebenarnya adalah protein.[11]
Kesulitan dalam memurnikan protein dalam jumlah besar membuat para ahli biokimia protein awal sangat sulit mempelajarinya. Oleh karena itu, penelitian awal difokuskan pada protein yang dapat dimurnikan dalam jumlah besar, misalnya dari darah, putih telur, berbagai racun, dan enzim pencernaan/metabolik yang diperoleh dari rumah pemotongan hewan. Pada 1950-an, Armor Scorching Canine Co. memurnikan 1 kg ribonuklease A dari pankreas sapi murni dan menyediakannya secara free of charge bagi para ilmuwan; gerakan ini membantu ribonuklease A menjadi goal utama studi biokimia selama beberapa dekade berikutnya.[4]
Linus Pauling dianggap sukses dalam memperkirakan struktur sekunder protein biasa berdasarkan ikatan hidrogen, sebuah ide yang pertama kali dikemukakan oleh William Astbury pada tahun 1933.[12] Belakangan, karya Walter Kauzmann tentang denaturasi,[13][14] yang sebagian didasarkan pada penelitian sebelumnya oleh Kaj Linderstrøm-Lang,[15] memberi pemahaman tentang pelipatan protein dan struktur yang dimediasi oleh interaksi hidrofobik.
Protein pertama yang diurutkan adalah insulin, oleh Frederick Sanger, pada tahun 1949. Sanger dengan tepat menentukan urutan asam amino insulin sehingga secara meyakinkan menunjukkan bahwa protein terdiri dari polimer linier asam amino alih-alih rantai bercabang, koloid, atau siklol.[16] Ia memenangkan Hadiah Nobel untuk pencapaian ini pada tahun 1958.[17]
Struktur protein pertama yang diketahhui adalah hemoglobin dan mioglobin, masing-masing oleh Max Perutz dan Sir John Cowdery Kendrew, pada tahun 1958.[18][19] Per 2017[update], Financial institution Information Protein memiliki lebih dari 126.060 struktur protein dengan resolusi atomik.[20] Baru-baru ini, mikroskop krio-elektron terhadap kumpulan makromolekul besar[21] dan prediksi struktur protein komputasional terhadap area protein kecil[22] adalah dua metode yang mendekati resolusi atomik.
Jumlah protein yang disandi dalam genom[sunting | sunting sumber]
Jumlah protein yang disandi dalam genom secara kasar sesuai dengan jumlah gen (walaupun mungkin ada sejumlah besar gen yang menyandi RNA protein, misalnya RNA ribosomal). Virus biasanya menyandikan beberapa ratus protein, arkea dan bakteri beberapa ratus hingga beberapa ribu, sementara eukariota biasanya menyandikan beberapa ribu hingga puluhan ribu protein (lihat ukuran genom untuk daftar contoh).
Biokimia[sunting | sunting sumber]
Protein merupakan biomolekul yang sangat besar atau makrobiopolimer yang tersusun dari monomer berupa asam amino. Ada 20 asam amino standar yang membentuk asam amino (disebut asam amino proteinogenik); masing-masing terdiri dari sebuah karbon alfa yang berikatan dengan sebuah gugus amino (–NH2), sebuah gugus karboksil (–COOH), sebuah atom hidrogen (H), dan rantai samping (disebut sebagai “R”). Gugus “R” inilah yang menjadikan setiap asam amino berbeda dan sifat rantai samping ini akan memengaruhi keseluruhan suatu protein. Hanya prolina yang berbeda dari struktur dasar ini karena mengandung cincin yang tidak biasa pada gugus amina ujung-N, yang memaksa gugus amida CO–NH menjadi konformasi tetap.[23] Rantai samping asam amino standar, yang dirinci dalam daftar asam amino standar, memiliki beragam struktur dan sifat kimiawi. Struktur tiga dimensi dan reaktivitas kimia suatu protein ditentukan oleh efek gabungan dari semua rantai samping asam amino dalam protein tersebut.[24] Semua asam amino dalam rantai polipeptida saling terhubung oleh ikatan peptida melalui sintesis dehidrasi. Setelah terhubung dalam rantai protein, asam amino particular person disebut residu, sedangkan rangkaian atom karbon, nitrogen, dan oksigen yang terkait disebut rantai utama atau tulang punggung protein.[25]
Istilah protein, polipeptida, dan peptida agak ambigu dan dapat tumpang tindih artinya. Protein umumnya digunakan untuk merujuk pada molekul biologis lengkap dalam konformasi yang stabil, sedangkan peptida umumnya merujuk pada oligomer asam amino pendek yang sering kali tidak memiliki struktur tiga dimensi yang stabil. Namun, batas antara keduanya tidak ditentukan dengan baik dan biasanya berkisar antara 20–30 residu. Polipeptida dapat merujuk pada rantai linier tunggal asam amino, biasanya berapa pun panjangnya, tetapi sering kali menyiratkan tidak memiliki konformasi yang tetap.
Interaksi[sunting | sunting sumber]
Protein dapat berinteraksi dengan banyak jenis molekul, termasuk dengan protein lain, dengan lipid, dengan karbohidrat, dan dengan DNA.[26][27][28][29]
Kelimpahan dalam sel[sunting | sunting sumber]
Diperkirakan bahwa bakteri berukuran rata-rata mengandung sekitar dua juta protein per sel (misalnya Escherichia coli dan Staphylococcus aureus). Bakteri yang lebih kecil, seperti Mycoplasma atau spiroket mengandung lebih sedikit protein, sekitar 50.000 hingga 1 juta. Sel eukariota berukuran lebih besar sehingga mengandung lebih banyak protein. Misalnya, sel khamir Saccharomyces cerevisiae diperkirakan mengandung sekitar 50 juta protein dan sel manusia sekitar 1 hingga 3 miliar.[30] Konsentrasi salinan protein particular person berkisar dari beberapa molekul per sel hingga 20 juta per sel.[31] Tidak semua gen yang menyandi protein diekspresikan di sebagian besar sel dan jumlahnya bergantung pada beberapa hal, seperti jenis sel dan rangsangan eksternal. Misalnya, dari sekitar 20.000 protein yang disandi oleh genom manusia, hanya 6.000 yang terdeteksi dalam sel limfoblastoid.[32]
Sintesis[sunting | sunting sumber] – “protein adalah”
Biosintesis[sunting | sunting sumber]
Protein dirakit dari sejumlah asam amino menggunakan informasi yang disandi dalam gen. Setiap protein memiliki urutan asam amino uniknya sendiri yang ditentukan oleh urutan nukleotida dari gen yang menyandi protein ini. Kode genetik adalah satu set berupa tiga nukleotida yang disebut kodon dan setiap kombinasi tiga nukleotida menunjukkan asam amino, misalnya AUG (adenina–urasil–guanina) adalah kode untuk metionin. Karena DNA mengandung empat nukleotida, jumlah complete kodon yang mungkin adalah 64; oleh karena itu, terdapat beberapa redundansi dalam kode genetik, dengan beberapa asam amino ditentukan oleh lebih dari satu kodon.[33] Gen yang disandi dalam DNA pertama-tama ditranskripsikan menjadi pra-RNA duta (mRNA) oleh protein seperti RNA polimerase. Kebanyakan organisme kemudian memproses pra-mRNA (juga dikenal sebagai transkrip primer) menggunakan berbagai bentuk modifikasi pascatranskripsi untuk membentuk mRNA yang matang, yang kemudian digunakan sebagai templat untuk sintesis protein oleh ribosom. Pada prokariota, mRNA dapat digunakan segera setelah diproduksi atau diikat oleh ribosom setelah menjauh dari nukleoid. Sebaliknya, eukariota membuat mRNA di inti sel dan kemudian mentranslokasikannya melewati membran inti ke dalam sitoplasma, tempat sintesis protein kemudian terjadi. Tingkat sintesis protein pada prokariota lebih tinggi daripada eukariota dan dapat mencapai hingga 20 asam amino per detik.[34]
Proses sintesis protein dari cetakan mRNA dikenal sebagai translasi. Selanjutnya, mRNA dimuat ke ribosom dan dibaca tiga nukleotida sekaligus dengan mencocokkan setiap kodon dengan antikodon pasangan basa yang terletak pada molekul RNA switch (tRNA), yang membawa asam amino yang sesuai dengan kodon yang dikenalinya. Enzim sintetase tRNA-aminoasil “mengisi” molekul tRNA dengan asam amino yang benar. Polipeptida yang sedang terbentuk sering disebut rantai yang baru lahir. Protein selalu disintesis dari N-terminus ke C-terminus.[33]
Ukuran protein yang disintesis dapat diukur dengan jumlah asam amino yang dikandungnya dan dengan complete massa molekulnya, yang biasanya dilaporkan dalam satuan dalton (identik dengan satuan massa atom), atau satuan turunan kilodalton (kDa). Ukuran rata-rata protein makin meningkat dari arkea, bakteri, dan eukariota (masing-masing 283, 311, 438 residu amino dan 31, 34, 49 kDa) karena lebih banyak area protein yang menyusun protein dalam organisme yang lebih tinggi.[35] Misalnya protein khamir rata-rata memiliki panjang 466 asam amino dan massa 53 kDa. Protein terbesar yang diketahui adalah titin, komponen dari sarkomer otot, dengan massa molekul hampir 3.000 kDa dan panjang complete hampir 27.000 asam amino.[36]
Sintesis kimia[sunting | sunting sumber]
Protein pendek juga dapat disintesis secara kimiawi dengan kelompok metode yang dikenal sebagai sintesis peptida, yang mengandalkan teknik sintesis organik seperti ligasi kimiawi untuk menghasilkan peptida dalam jumlah besar.[37] Sintesis kimia memungkinkan untuk memasukkan asam amino non-alami ke dalam rantai polipeptida, seperti pelekatan probe fluoresens ke rantai samping asam amino.[38] Metode ini berguna dalam laboratorium biokimia dan biologi sel, meskipun umumnya tidak untuk aplikasi komersial. Sintesis kimiawi tidak efisien untuk polipeptida yang lebih panjang dari sekitar 300 asam amino, dan protein yang disintesis mungkin tidak siap mengambil struktur tersier aslinya. Kebanyakan metode sintesis kimia berlanjut dari C-terminus ke N-terminus, berlawanan dengan reaksi biologis.[39]
Struktur[sunting | sunting sumber]
Sebagian besar protein terlipat menjadi struktur tiga dimensi yang unik. Bentuk alami suatu protein yang melipat dikenal dengan istilah konformasi asli.[40] Meskipun banyak protein dapat melipat tanpa bantuan dam hanya melalui sifat-sifat kimiawi asam amino mereka, sejumlah protein lain memerlukan bantuan protein pendamping untuk melipat menjadi kondisi aslinya.[41] Ahli biokimia sering merujuk pada empat aspek berbeda dari struktur protein.[42]
Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl), lalu komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen penganalisis asam amino, (2) analisis urutan dari ujung-N dilakukan dengan degradasi Edman, (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan (4) penentuan massa molekuler dengan spektrometri massa.
Struktur sekunder bisa ditentukan dengan spektroskopi dikroisme sirkuler (CD) dan spektroskopi inframerah transformasi Fourier (FTIR).[44] Spektrum CD dari uliran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210–216 nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari uliran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah.
Protein bukanlah molekul yang sepenuhnya kaku. Selain tingkat struktur ini, protein dapat berubah di antara beberapa struktur terkait saat mereka menjalankan fungsinya. Dalam konteks penataan ulang fungsional ini, struktur tersier atau kuaterner biasanya disebut sebagai “konformasi”, dan transisi di antara keduanya disebut perubahan konformasi. Perubahan tersebut sering kali disebabkan oleh pengikatan molekul substrat ke situs aktif enzim, atau wilayah fisik protein yang berpartisipasi dalam katalisis kimia. Dalam larutan, protein juga mengalami variasi struktur melalui getaran termal dan tumbukan dengan molekul lain.[45]
Secara casual, protein dapat dibagi menjadi tiga kelas utama yang berkorelasi dengan struktur tersier yang khas: protein globular, protein berserat, dan protein membran. Hampir semua protein globular dapat larut dan banyak di antaranya adalah enzim. Protein berserat sering kali bersifat struktural, seperti kolagen (komponen utama jaringan ikat) atau keratin (komponen protein rambut dan kuku). Protein membran sering berfungsi sebagai reseptor atau menyediakan saluran untuk molekul polar atau bermuatan untuk melewati membran sel.[46]
Dehidron merupakan kasus khusus dari ikatan hidrogen intramolekul di dalam protein, yang terlindung dengan buruk dari serangan air dan karenanya meningkatkan dehidrasinya sendiri.[47]
Area protein[sunting | sunting sumber]
Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah area, yaitu segmen protein yang melipat menjadi unit struktural yang berbeda. Struktur ini terdiri dari 40–350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu area. Pada protein yang lebih kompleks, ada beberapa area yang terlibat di dalamnya. Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya. Bila struktur area pada struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen area penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur area dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional. Area biasanya memiliki fungsi spesifik, seperti aktivitas enzimatik (misalnya kinase) atau berfungsi sebagai modul pengikat (misalnya area SH3 berikatan dengan urutan kaya prolin dalam protein lain).
Motif urutan[sunting | sunting sumber]
Urutan asam amino pendek dalam protein sering bertindak sebagai situs pengenalan untuk protein lain.[48] Misalnya, area SH3 biasanya mengikat motif PxxP pendek (yaitu 2 prolin [P], yang dipisahkan oleh dua asam amino [x] yang tidak ditentukan, meskipun asam amino di sekitarnya dapat menentukan spesifisitas pengikatan yang tepat). Banyak motif semacam itu telah dikumpulkan dalam foundation knowledge Motif Linear Eukariotik (ELM).
Fungsi seluler[sunting | sunting sumber]
Protein adalah aktor utama di dalam sel, yang menjalankan tugas yang ditentukan oleh informasi yang disandi dalam gen.[49] Dengan pengecualian jenis RNA tertentu, sebagian besar molekul biologis lainnya adalah elemen yang relatif lembam dan dijadikan tempat protein bekerja. Protein menyusun setengah dari berat kering sel Escherichia coli, sedangkan makromolekul lain seperti DNA dan RNA masing-masing hanya berkontribusi sebesar 3% dan 20%.[50] Kumpulan protein yang diekspresikan dalam sel atau jenis sel tertentu dikenal sebagai proteoma.
Karakteristik utama protein yang juga memungkinkan beragam fungsi mereka adalah kemampuannya untuk mengikat molekul lain secara spesifik dan erat. Space protein yang bertanggung jawab untuk mengikat molekul lain dikenal sebagai situs pengikatan dan sering kali berupa cekungan atau “kantong” pada permukaan molekul. Kemampuan mengikat ini dimediasi oleh struktur tersier dari protein yang menentukan kantong situs pengikatan, dan oleh sifat kimiawi rantai samping asam amino di sekitarnya. Pengikatan protein bisa sangat ketat dan spesifik; sebagai contoh, protein penghambat ribonuklease berikatan dengan angiogenin manusia dengan konstanta disosiasi subfemtomolar (<10−15 M) tetapi tidak mengikat sama sekali dengan homolognya pada amfibi, yaitu onkonase (>1 M). Perubahan kimiawi yang sangat kecil seperti penambahan satu gugus metil ke pasangan-ikatan terkadang cukup untuk hampir menghilangkan pengikatan; misalnya enzim sintetase aminoasil-tRNA yang spesifik untuk asam amino valin, tidak mengikat rantai samping asam amino isoleusin yang sangat mirip.[51]
Protein dapat mengikat protein lain dan juga mengikat substrat molekul kecil. Ketika protein mengikat secara spesifik dengan salinan lain dari molekul yang sama, mereka dapat mengalami oligomerisasi untuk membentuk fibril; proses ini sering terjadi pada protein struktural yang terdiri dari monomer globular yang berikatan-sendiri untuk membentuk serat yang kaku. Interaksi protein-protein juga mengatur aktivitas enzimatik, mengendalikan perkembangan melalui siklus sel, dan memungkinkan perakitan kompleks protein besar yang melakukan banyak reaksi-terkait-serupa dengan fungsi biologis yang sama. Protein juga dapat mengikat atau bahkan diintegrasikan ke dalam membran sel. Kemampuan pasangan-ikatan untuk menginduksi perubahan konformasi protein memungkinkan pembangunan jaringan pensinyalan yang sangat kompleks.[52] Karena interaksi di antara protein bersifat reversibel dan sangat bergantung pada ketersediaan pasangan protein untuk membentuk agregat yang mampu melakukan rangkaian fungsi yang berbeda, studi tentang interaksi di antara protein tertentu adalah kunci untuk memahami aspek penting fungsi seluler, dan akhirnya sifat-sifat yang membedakan tipe sel tertentu.[53][54]
Enzim[sunting | sunting sumber]
Peran protein yang paling terkenal di dalam sel adalah sebagai enzim, yang mengkatalisasi reaksi kimia. Enzim biasanya sangat spesifik dan hanya mempercepat satu atau beberapa reaksi kimia. Enzim melakukan sebagian besar reaksi yang terlibat dalam metabolisme, serta memanipulasi DNA dalam berbagai proses seperti replikasi DNA, perbaikan DNA, dan transkripsi. Beberapa enzim bekerja pada protein lain untuk menambah atau menghilangkan gugus kimia dalam proses yang dikenal sebagai modifikasi pascatranslasi. Sekitar 4.000 reaksi dikatalisis oleh enzim.[55] Percepatan laju yang diberikan oleh katalisis enzimatis sering kali sangat besar, hingga peningkatan laju 1017 kali lipat dibandingkan reaksi tanpa katalisis dalam kasus orotat dekarboksilase (78 juta tahun tanpa enzim, 18 milidetik dengan enzim).[56]
Molekul yang terikat dan ditindaklanjuti oleh enzim disebut substrat. Meskipun enzim dapat terdiri dari ratusan asam amino, biasanya hanya sebagian kecil dari residu yang bersentuhan dengan substrat, dan fraksi yang lebih kecil lagi—rata-rata tiga hingga empat residu—yang terlibat langsung dalam katalisis. Space enzim yang mengikat substrat dan mengandung residu katalitik dikenal sebagai situs aktif.
Protein dirigen adalah anggota kelompok protein yang menentukan stereokimia senyawa yang disintesis oleh enzim lain.[57]
Pensinyalan sel dan pengikatan ligan[sunting | sunting sumber]
Banyak protein terlibat dalam proses pensinyalan sel dan transduksi sinyal. Beberapa protein, seperti insulin, merupakan protein ekstraseluler yang mengirimkan sinyal dari sel tempat mereka disintesis (yaitu sel pankreas) ke sel lain di jaringan yang jauh. Jenis lainnya adalah protein membran yang bertindak sebagai reseptor yang fungsi utamanya adalah mengikat molekul pemberi sinyal dan menginduksi respons biokimia di dalam sel. Banyak reseptor memiliki situs pengikatan yang terekspos pada permukaan sel dan area efektor di dalam sel, yang mungkin memiliki aktivitas enzimatik atau mungkin mengalami perubahan konformasi yang dideteksi oleh protein lain di dalam sel.[58]
Antibodi adalah protein yang menjadi komponen dari sistem imun adaptif yang fungsi utamanya adalah mengikat antigen (zat asing di dalam tubuh) dan menargetkannya untuk dimusnahkan. Antibodi dapat disekresikan ke dalam lingkungan ekstraseluler atau berlabuh di membran sel B khusus yang dikenal sebagai sel plasma. Ketika enzim dibatasi dalam afinitas pengikatan terhadap substratnya oleh kebutuhannya untuk melakukan reaksi, antibodi tidak memiliki batasan seperti itu. Afinitas pengikatan antibodi ke targetnya sangat tinggi.[59]
Banyak protein transpor ligan mengikat biomolekul kecil tertentu dan membawanya ke lokasi lain di tubuh organisme multiseluler. Protein ini harus memiliki afinitas pengikatan yang tinggi jika ligannya terdapat dalam konsentrasi tinggi, tetapi juga harus melepaskan ligan saat berada pada konsentrasi rendah di jaringan goal. Contoh protein pengikat ligan adalah hemoglobin, yang mengangkut oksigen dari paru-paru ke organ dan jaringan lain di semua vertebrata dan memiliki homolog serupa di setiap kerajaan biologis.[60] Lektin adalah protein pengikat gula yang sangat spesifik untuk bagian gula mereka. Lektin biasanya berperan dalam fenomena pengenalan biologis yang melibatkan sel dan protein.[61] Reseptor dan hormon adalah protein pengikat yang sangat spesifik.
Protein transmembran juga dapat berfungsi sebagai protein transpor ligan yang mengubah permeabilitas membran sel menjadi molekul dan ion kecil. Membran sendiri memiliki pusat yang hidrofobik sehingga molekul polar atau bermuatan tidak dapat berdifusi. Protein membran mengandung saluran inner yang memungkinkan molekul tersebut untuk masuk dan keluar sel. Banyak protein saluran ion dikhususkan agar hanya memilih ion tertentu; misalnya, saluran kalium dan natrium sering kali hanya memfasilitasi ion yang spesifik.[62]
Protein struktural[sunting | sunting sumber]
Protein struktural memberikan kekerasan dan kekakuan pada komponen biologis yang cair. Sebagian besar protein struktural merupakan protein berserat; misalnya kolagen dan elastin adalah komponen penting dari jaringan ikat seperti tulang rawan, sementara keratin ditemukan pada struktur keras atau berfilamen seperti rambut, kuku, bulu, tapak, dan beberapa cangkang hewan.[63] Beberapa protein globular juga dapat memiliki fungsi struktural, misalnya aktin dan tubulin yang bersifat globular dan dapat larut sebagai monomer, tetapi berpolimerisasi untuk membentuk serat kaku dan panjang yang membentuk sitoskeleton, yang memungkinkan sel untuk mempertahankan bentuk dan ukurannya.
Protein lain yang berfungsi struktural adalah protein motorik seperti miosin, kinesin, dan dinein, yang mampu menghasilkan gaya mekanis. Protein-protein ini sangat penting untuk motilitas seluler pada organisme bersel tunggal dan sperma pada banyak organisme multisel yang bereproduksi secara seksual. Mereka juga menghasilkan kekuatan yang digunakan dalam kontraksi otot,[64] serta memainkan peran penting dalam transportasi intraseluler.
“protein adalah”